Leucine - Leu - เป็นหนึ่งในโปรตีนก่อมะเร็งทั้งหมด 21 ชนิด กรดอะมิโน ใช้ในการสร้าง โปรตีนขึ้นอยู่กับโครงสร้างของโซ่ด้านข้างของพวกมันโปรตีนเจนิก กรดอะมิโน แบ่งออกเป็นกลุ่มต่างๆ Leucineเช่นไอโซลิวซีนวาลีน อะลานีน และไกลซีนเป็นกรดอะมิโนที่มีห่วงโซ่ด้านอะลิฟาติก อะลิฟาติก กรดอะมิโน พกเพียงอันเดียว คาร์บอน โซ่ข้างและไม่มีขั้วLeucineไอโซลิวซีนและวาลีนเรียกว่าอะมิโนโซ่กิ่ง กรด เนื่องจากโครงสร้างโมเลกุลเฉพาะของพวกมัน: Branched Chain Amino Acids (BCAAs) BCAAs เป็นหนึ่งในอะมิโนที่เป็นกลาง กรดซึ่งเป็นสาเหตุที่ทำให้พวกมันมีพฤติกรรมที่เป็นกรด - ปล่อยโปรตอน - และการดูดซึมโปรตอนพื้นฐานลิวซีนร่างกายมนุษย์ไม่สามารถสังเคราะห์ได้ดังนั้นจึงมีความจำเป็น ในฐานะที่เป็นกรดอะมิโนที่จำเป็นต่อชีวิตจึงต้องรับประทานลิวซีนในปริมาณที่เพียงพอพร้อมกับโปรตีนในอาหารเพื่อรักษาสมดุล ก๊าซไนโตรเจน อาหาร และอนุญาตให้เจริญเติบโตตามปกติ
การย่อยโปรตีนและการดูดซึมในลำไส้
การย่อยอาหารบางส่วน โปรตีน เริ่มขึ้นใน กระเพาะอาหาร. สารสำคัญในการย่อยโปรตีนจะหลั่งออกมาจากเซลล์ต่างๆในกระเพาะอาหาร เยื่อเมือก. เซลล์หลักและเซลล์รองผลิตเพปซิโนเจนซึ่งเป็นสารตั้งต้นของเอนไซม์ที่แยกโปรตีน ธาตุเพพซิน. กระเพาะอาหาร เซลล์ผลิต กรดในกระเพาะอาหารซึ่งส่งเสริมการเปลี่ยนเปปซิโนเจนเป็น ธาตุเพพซิน. นอกจากนี้, กรดในกระเพาะอาหาร ลด pH ซึ่งจะเพิ่มขึ้น ธาตุเพพซิน กิจกรรมเปปซินจะย่อยโปรตีนที่อุดมด้วยลิวซีนให้เป็นผลิตภัณฑ์ที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำเช่นโพลีและโอลิโกเปปไทด์ แหล่งของลิวซีนจากธรรมชาติที่ดี ได้แก่ หางนม, ไข่, ข้าวโอ๊ต, ข้าวโพดข้าวฟ่างและโปรตีนเฮเซลนัทรวมถึงเคซีนโพลีและโอลิโกเปปไทด์ที่ละลายน้ำได้จะเข้าสู่ ลำไส้เล็กซึ่งเป็นที่ตั้งของการย่อยโปรตีนโปรตีนหลัก ในตับอ่อนโปรตีเอส - การแยกโปรตีน เอนไซม์ - เกิดขึ้น โปรตีเอสเริ่มสังเคราะห์และหลั่งออกมาเป็นไซโมเจน - สารตั้งต้นที่ไม่ใช้งาน มันเป็นเพียงใน ลำไส้เล็ก ว่าพวกมันถูกกระตุ้นโดย enteropeptidases - เอนไซม์ เกิดขึ้นจาก เยื่อเมือก เซลล์ - แคลเซียม และเอนไซม์ย่อยอาหาร ทริปซินโปรตีเอสที่สำคัญที่สุด ได้แก่ เอนโดเปปไทเดสและเอ็กโซเพปทิเดส Endopeptidases แยกออก โปรตีน และโพลีเปปไทด์ภายใน โมเลกุลเพิ่มความสามารถในการโจมตีของโปรตีน Exopeptidases โจมตีพันธะเปปไทด์ของปลายโซ่และสามารถแยกอะมิโนบางชนิดได้โดยเฉพาะ กรด จากคาร์บอกซิลหรือปลายอะมิโนของโปรตีน โมเลกุล. พวกเขาเรียกว่าคาร์บอกซีหรืออะมิโนเปปทิเดสตาม เอนโดเปปทิเดสและเอ็กโซเพปทิเดสเสริมซึ่งกันและกันเนื่องจากความจำเพาะของสารตั้งต้นที่แตกต่างกันในความแตกแยกของโปรตีนและพอลิเปปไทด์เอนโดเปปทิเดสอีลาสเตสจะปล่อยกรดอะมิโนอะลิฟาติกโดยเฉพาะรวมถึงลิวซีน ลิวซีนจะอยู่ที่ส่วนท้ายของโปรตีนในเวลาต่อมาดังนั้นจึงสามารถเข้าถึงได้เพื่อความแตกแยกโดย คาร์บอกซีเปปทิเดส A. exopeptidase นี้จะแยกกรดอะมิโนทั้งอะลิฟาติกและอะโรมาติกจากโอลิโกเปปไทด์ลิวซีนส่วนใหญ่ถูกดูดซึมอย่างแข็งขันและกระตุ้นด้วยไฟฟ้าใน โซเดียม โคทรานสปอร์ทเข้าสู่เอนเทอโรไซต์ (เยื่อเมือก เซลล์) ของ ลำไส้เล็ก. ประมาณ 30 ถึง 50% ของเม็ดโลหิตขาวที่ดูดซึมจะถูกย่อยสลายและเผาผลาญในเอนเทอโรไซต์แล้ว การขนส่งลิวซีนและสารเมตาบอไลต์จากเซลล์ผ่านระบบพอร์ทัลไปยัง ตับ เกิดขึ้นผ่านระบบขนส่งต่างๆ สมาธิ การไล่ระดับสีลำไส้ การดูดซึม ของกรดอะมิโนเกือบจะสมบูรณ์เกือบ 100 เปอร์เซ็นต์ กรดอะมิโนที่จำเป็นเช่น leucine, isoleucine, valine และ methionineถูกดูดซึมเร็วกว่ามาก กรดอะมิโนที่ไม่จำเป็น. การสลายโปรตีนในอาหารและโปรตีนจากภายนอกให้เป็นผลิตภัณฑ์ที่มีความแตกแยกขนาดเล็กไม่เพียง แต่มีความสำคัญต่อการดูดซึมเปปไทด์และกรดอะมิโนเข้าสู่เอนเทอโรไซต์เท่านั้น แต่ยังทำหน้าที่ในการแก้ไขลักษณะแปลกปลอมของโมเลกุลโปรตีนและเพื่อป้องกันไม่ให้เกิดปฏิกิริยาทางภูมิคุ้มกัน
การย่อยสลายโปรตีน
ลิวซีนและกรดอะมิโนอื่น ๆ สามารถเผาผลาญและย่อยสลายได้ในเนื้อเยื่อทั้งหมดของสิ่งมีชีวิตโดยปล่อย NH3 ตามหลักการในเซลล์และอวัยวะทั้งหมด สารแอมโมเนีย ทำให้สามารถสังเคราะห์สิ่งที่ไม่ใช่กรดอะมิโนที่จำเป็น, พิวรีน, พอร์ไฟริน, โปรตีนในพลาสมาและโปรตีนในการป้องกันการติดเชื้อ เนื่องจาก NH3 ในรูปอิสระเป็นพิษต่อระบบประสาทแม้ในปริมาณที่น้อยมากจึงต้องได้รับการแก้ไขและขับออก สารแอมโมเนีย สามารถ นำ ต่อความเสียหายร้ายแรงของเซลล์โดยการยับยั้ง การเผาผลาญพลังงาน และการเปลี่ยนแปลง pH การแก้ไขเกิดขึ้นผ่าน กลูตาเมต ปฏิกิริยาดีไฮโดรจีเนส ในกระบวนการนี้ สารแอมโมเนีย ที่ปล่อยออกมาในเนื้อเยื่อนอกร่างกายจะถูกถ่ายโอนไปยังอัลฟาคีโตกลูตาเรทซึ่งก่อตัวขึ้น กลูตาเมต. การถ่ายโอนกลุ่มอะมิโนที่สองไปยัง กลูตาเมต ผลลัพธ์ในการก่อตัวของ glutamine. กระบวนการของ glutamine การสังเคราะห์ทำหน้าที่เป็นแอมโมเนียเบื้องต้น ล้างพิษ. กลูตาซึ่งส่วนใหญ่เกิดขึ้นในไฟล์ สมองลำเลียง NH3 ที่ถูกผูกไว้และไม่เป็นอันตรายไปยัง ตับ. รูปแบบอื่น ๆ ของการขนส่งแอมโมเนียไปยัง ตับ เป็น กรดแอสปาร์ติก และ อะลานีน. กรดอะมิโนชนิดหลังเกิดจากการจับแอมโมเนียกับ ไพรู ในกล้ามเนื้อ ในตับแอมโมเนียถูกปล่อยออกมาจากกลูตามีนกลูตาเมต อะลานีน และสารให้ความหวาน ขณะนี้ NH3 ถูกนำเข้าสู่เซลล์ตับ - เซลล์ตับ - ขั้นสุดท้าย ล้างพิษ ด้วยความช่วยเหลือของ carbamyl-ฟอสเฟต สังเคราะห์ใน ยูเรีย การสังเคราะห์ทางชีวภาพ. แอมโมเนียสองตัว โมเลกุล สร้างโมเลกุลของ ยูเรียซึ่งไม่เป็นพิษและถูกขับออกทางไตในปัสสาวะแอมโมเนีย 1-2 โมลสามารถกำจัดได้ทุกวันผ่านการก่อตัวของ ยูเรีย. ขอบเขตของการสังเคราะห์ยูเรียขึ้นอยู่กับอิทธิพลของ อาหารโดยเฉพาะอย่างยิ่งการบริโภคโปรตีนในแง่ของปริมาณและคุณภาพทางชีวภาพ โดยเฉลี่ย อาหารปริมาณยูเรียในปัสสาวะทุกวันอยู่ในช่วงประมาณ 30 กรัมบุคคลที่มีการทำงานของไตบกพร่องไม่สามารถขับยูเรียส่วนเกินออกทาง ไต. บุคคลที่ได้รับผลกระทบควรปฏิบัติตามอาหารที่มีโปรตีนต่ำเพื่อหลีกเลี่ยงการเพิ่มการผลิตและการสะสมของยูเรียใน ไต เนื่องจากการสลายกรดอะมิโน
