Enteropeptidase: หน้าที่และโรค

Enteropeptidase เป็นเอนไซม์ของลำไส้เล็กส่วนต้น เยื่อเมือก ซึ่งมีหน้าที่ในการเปิดใช้งาน เอนไซม์ตับอ่อน. เป็นจุดเริ่มต้นของการกระตุ้นการย่อยอาหารทั้งหมด เอนไซม์. ความผิดปกติของ enteropeptidase นำไปสู่การย่อยอาหารและการดูดซึมอาหารผิดปกติใน ลำไส้เล็ก.

Enteropeptidase คืออะไร?

Enteropeptidase เป็นเอนไซม์ของลำไส้เล็กส่วนต้น เยื่อเมือก ที่เริ่มกระตุ้นการย่อยอาหารของตับอ่อน เอนไซม์ โดยการเปิดใช้งาน ทริปซิโนเจน ไปยัง ทริปซิน. การหลั่งของ enteropeptidase เกิดขึ้นที่ขอบแปรงของลำไส้เล็กส่วนต้น เยื่อเมือก. โดยเฉพาะอย่างยิ่งต่อมของlieberkühnมีหน้าที่ในการหลั่ง ต่อมLieberkühnเป็นท่อกดในลำไส้เล็กและลำไส้ใหญ่ เยื่อบุผิว. ใน ลำไส้เล็กพวกมันตั้งอยู่ระหว่างวิลลี่ของลำไส้เล็ก หรือที่เรียกว่าห้องใต้ดินของLieberkühnต่อมหลั่งออกมาหลายชนิด เอนไซม์ นอกเหนือจาก enteropeptidase การกระตุ้นให้หลั่ง enteropeptidase เกิดขึ้นเมื่อเยื่ออาหารที่ถูกย่อยในกระเพาะอาหารเข้าสู่ ลำไส้เล็กส่วนต้น. เอนไซม์เพียงอย่างเดียวไม่ได้ทำหน้าที่ในส่วนประกอบของอาหาร กระตุ้นการทำงานของเอนไซม์เท่านั้น ทริปซิน ตั้งค่าการเคลื่อนไหวของน้ำตกการเปิดใช้งานทั้งหมดของ เอนไซม์ย่อยอาหาร. Enteropeptidase เช่น ทริปซิน และโปรตีเอสของตับอ่อนอื่น ๆ คือโปรตีเอสซีรีน ไซต์ที่ใช้งานมีตัวเร่งปฏิกิริยาสามตัวของ กรดแอสปาร์ติก, ฮิสทิดีนและซีรีน ในฐานะเอนโดเปปทิเดส enteropeptidase จะแยกออก โปรตีน เฉพาะในบางไซต์ที่มีลักษณะเฉพาะที่มีรูปแบบการจดจำเฉพาะในลำดับกรดอะมิโน ดังนั้นเอนไซม์จึงแยกตัวออกจากแม่แบบการรับรู้ Asp-Asp-Asp-Lys เสมอ ใน ทริปซิโนเจน, hexapeptide Val- (Asp) 4-Lys ถูกแยกออกทำให้ได้ทริปซิน

ฟังก์ชั่นการกระทำและบทบาท

ฟังก์ชั่นของ enteropeptidase คือการเปิดใช้งาน เอนไซม์ย่อยอาหาร ของตับอ่อน ในการดำเนินการดังกล่าวจะเริ่มต้นเพียงขั้นตอนแรกของการเปิดใช้งานด้วยการแปลงไฟล์ ทริปซิโนเจน เพื่อ trypsin ในส่วนของมันทริปซินเป็นโปรติเอสซีรีนที่แยกออก โปรตีน ในรูปแบบการจดจำลักษณะเดียวกัน ตอนนี้ตัวมันเองยังคงกระตุ้นการทำงานของทริปซิโนเจน ในขณะเดียวกันก็เปิดใช้งานอื่น ๆ เอนไซม์ตับอ่อน จากสารตั้งต้นของมันเช่น chymotrypsinogen, pro-elastase, pro-คาร์บอกซีเปปทิเดส, มือโปร-phospholipase และ proenteropeptidase เริ่มแรก Enteropeptidase ยังมีอยู่ในโพรฟอร์มที่ไม่ได้ใช้งาน เมื่อป้อนเยื่ออาหารเข้าไปใน ลำไส้เล็กส่วนต้นduodenase ถูกหลั่งออกมานอกเหนือจาก proenteropeptidase ซึ่งกระตุ้นการทำงานของ enteropeptidase ดังนั้นหลังจากการโจมตีของน้ำตกการเปิดใช้งานทริปซินจะเข้าควบคุมการเปิดใช้งานทั้งหมด เอนไซม์ตับอ่อน ได้แก่ proenteropeptidase และ trypsinogen การกระตุ้นของ proenteropeptidase ไปยัง enteropeptidase เกิดขึ้นได้อย่างมีประสิทธิภาพโดยการกระทำของทริปซินมากกว่า duodenase สถานะหลักของไฟล์ เอนไซม์ย่อยอาหาร ในรูปแบบที่ไม่ได้ใช้งานมีความสำคัญอย่างยิ่ง การกระทำของโปรตีเอสโดยเฉพาะนั้นไม่เฉพาะเจาะจง ทั้งหมด โปรตีน ที่มีแม่แบบการจดจำลักษณะเฉพาะภายในโมเลกุลจะถูกแยกออกจากกันด้วยไฮโดรไลติก หากเอนไซม์ถูกเร่งปฏิกิริยาทันทีการย่อยโปรตีนจากภายนอกจะเกิดขึ้นในตับอ่อนและท่อตับอ่อนแล้ว ผลก็คือตับอ่อนจะสลายไปเอง ดังนั้นการเปิดใช้งานจะเกิดขึ้นเฉพาะในไฟล์ ลำไส้เล็กส่วนต้น นอกต่อม exocrine ที่นี่เอนไซม์สามารถเริ่มสลายส่วนประกอบของอาหารได้โดยไม่ต้องทำร้ายเนื้อเยื่อของร่างกาย เพื่อป้องกันการกระตุ้นของเอนไซม์ก่อนเวลาอันควรตัวยับยั้งทริปซินเพิ่มเติมจะทำหน้าที่ในท่อขับถ่ายของตับอ่อน อย่างไรก็ตามทริปซินมีบทบาทสำคัญในน้ำตกย่อยอาหาร เมื่อเอนไซม์นี้ถูกกระตุ้นการทำงานของเอนไซม์ย่อยอาหารทั้งหมดรวมทั้งเอนเทอโรเปปทิเดสจะไม่สามารถหยุดได้

การก่อตัวการเกิดคุณสมบัติและระดับที่เหมาะสม

Enteropeptidase เช่นเดียวกับซีรีนโปรตีเอสทั้งหมดยังทำหน้าที่ไม่เฉพาะเจาะจงโดยแยกโปรตีนออกจากรูปแบบการจดจำลักษณะเฉพาะ Enteropeptidase ประกอบด้วยโซ่เบาและโซ่หนักที่เชื่อมโยงกันด้วยไดซัลไฟด์ สะพาน. โดเมนโปรตีเอสของซีรีนตั้งอยู่บนห่วงโซ่แสง โซ่หนักมีโมเลกุล มวล จาก 82 ถึง 140 กิโลดัลตันโดยมวลโมเลกุลของห่วงโซ่แสงอยู่ที่ 35 ถึง 62 กิโลดัลตัน โครงสร้างของเอนเทอโรเปปทิเดสในห่วงโซ่แสงนั้นคล้ายกับโปรติเอสทริปซินและไคโมทริปซินอื่น ๆ ห่วงโซ่หนักถูกผูกไว้กับเมมเบรนและมีผลต่อความจำเพาะของเอนไซม์พบว่าโซ่แสงที่แยกได้มีกิจกรรมที่คล้ายกันกับแม่ลายการจดจำลักษณะ - (Asp) 4-Lys- แต่มีกิจกรรมต่อต้านทริปซิโนเจนน้อยกว่ามาก

โรคและความผิดปกติ

เอนเทอโรเปปทิเดสของมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดย ENTK ยีน บนโครโมโซม 21. การกลายพันธุ์ของสิ่งนี้ ยีน ส่งผลให้เกิดโรครุนแรงในเด็กที่ได้รับผลกระทบ เอนไซม์ไม่สามารถกระตุ้นการทำงานของเอนไซม์ย่อยอาหารอื่น ๆ ได้อีกต่อไป ส่วนประกอบของอาหารจะไม่ถูกย่อยสลายอีกต่อไปและไม่สามารถดูดซึมได้อีกต่อไป ลำไส้เล็ก. สาเหตุหลักคือ maldigestion (การสลายตัวไม่เพียงพอ) ซึ่งนำไปสู่การดูดซึมส่วนประกอบของอาหารที่ผิดปกติ ร่างกายไม่ได้รับสารอาหารที่เพียงพออีกต่อไป สิ่งนี้นำไปสู่ความล้มเหลวในการเจริญเติบโตความผิดปกติของการเจริญเติบโตและโดยทั่วไป การขาดโปรตีน อาการที่เกิดจากอาการบวมน้ำ ในเวลาเดียวกัน, คาร์โบไฮเดรต และไขมันยังดูดซึมได้ไม่ดีนอกจากโปรตีน เนื่องจากส่วนประกอบของอาหารที่ไม่ได้ย่อยไปถึงลำไส้ใหญ่และถูกย่อยสลายโดยการหมักและเน่าเสีย แบคทีเรีย, ความมีลม, โรคท้องร่วง และ อาการปวดท้อง ยังเกิดขึ้น จนถึงปัจจุบันมีการอธิบายกรณีของการขาดเอนเทอโรเพปทิเดสที่มีมา แต่กำเนิด 15 รายทั่วโลก อย่างไรก็ตามอาการของโรคจะเกิดขึ้นบ่อยกว่ามาก การขาด Enteropeptidase ไม่จำเป็นต้องมีอยู่เสมอไป เนื่องจากทริปซินมีบทบาทสำคัญในการกระตุ้นเอนไซม์ย่อยอาหารความบกพร่องหรือการขาดทริปซินจึงนำไปสู่อาการที่คล้ายคลึงกัน การรักษาความผิดปกติเหล่านี้จะเหมือนกันในทั้งสองกรณี เอนไซม์ได้รับการบริหารในรูปแบบที่เปิดใช้งาน แน่นอนว่ายังมีกรณีการขาด enteropeptidase ที่ไม่ได้รับการวินิจฉัยอีกมากมาย หากการวินิจฉัยเป็นที่แน่นอนอาจใช้ enteropeptidase แทนสาเหตุได้เช่นกัน การขาด Enteropeptidase ยังเป็นผลรองจากโรคลำไส้ที่รุนแรง การวินิจฉัยแยกโรค ควรชี้แจงโรคเช่น ช่องท้อง โรคลำไส้เล็กสั้นลง lactase ขาดหรืออื่น ๆ