วาลีน: ความหมายการสังเคราะห์การดูดซึมการขนส่งและการแพร่กระจาย

วาลีน (Val) เป็นกรดอะมิโนสายโซ่ที่สาม - อังกฤษ: Branched Chain กรดอะมิโน (BCAAs). ชอบ Leucine และไอโซลิวซีนวาลีนมีการจัดเรียงโซ่ที่แตกแขนงในโครงสร้างของมัน เนื่องจากโครงสร้างโมเลกุลที่เฉพาะเจาะจงนี้ทั้งสัตว์และสิ่งมีชีวิตของมนุษย์ไม่สามารถสร้างวาลีนได้ซึ่งเป็นสาเหตุที่กรดอะมิโนนี้เรียกว่าจำเป็น (จำเป็นสำหรับชีวิต) สุดท้ายต้องกินวาลีนในปริมาณที่เพียงพอพร้อมกับโปรตีนในอาหารเพื่อรักษาก ก๊าซไนโตรเจน สมดุล และอนุญาตให้เจริญเติบโตตามปกติวาลีนเป็นหนึ่งในโปรตีนก่อมะเร็งทั้งหมด 21 ชนิด กรดอะมิโน ใช้ในการสร้าง โปรตีน. รายใหญ่ทั้งหมด โปรตีน ของร่างกายมีวาลีนความเข้มข้น 5-8% โปรตีนเจนิกขึ้นอยู่กับโครงสร้างของโซ่ด้านข้าง กรดอะมิโน แบ่งออกเป็นกลุ่มต่างๆ วาลีนเช่นไอโซลิวซีน Leucine, อะลานีน และไกลซีนเป็นกรดอะมิโนที่มีห่วงโซ่ด้านอะลิฟาติก อะลิฟาติกอะมิโน กรด พกเพียงอันเดียว คาร์บอน โซ่ข้างและไม่มีขั้ว วาลีนเป็นหนึ่งในอะมิโนที่เป็นกลาง กรดซึ่งเป็นเหตุผลว่าทำไมมันจึงสามารถทำงานได้ทั้งกรด - ปล่อยโปรตอน - และอัลคาไลน์ - รับโปรตอน ในปีพ. ศ. 1901 เฮอร์แมนเอมิลฟิสเชอร์ผู้ก่อตั้งชีวเคมีสมัยใหม่ได้แยกวาลีนกรดอะมิโนที่จำเป็นออกจากเคซีนเป็นครั้งแรก เคซีนเป็นโปรตีนที่แข็งตัวหยาบของ นม ดังนั้นจึงเป็นส่วนประกอบหลักของชีสและนมเปรี้ยว โครงสร้างวาลีนมาจากกรดไอโซวาเลริกโดยการแทนที่ก ไฮโดรเจน อะตอมที่มีหมู่อะมิโน (NH2) ซึ่งเป็นกรดโมโนคาร์บอกซิลิกเฮมิเทอร์พีนหรือที่เรียกว่ากรด 3-methylbutyric

การย่อยโปรตีนและการดูดซึมในลำไส้

การย่อยอาหารบางส่วน โปรตีน เริ่มขึ้นใน กระเพาะอาหาร. สารสำคัญในการย่อยโปรตีนจะหลั่งออกมาจากเซลล์ต่างๆในกระเพาะอาหาร เยื่อเมือก. เซลล์หลักและเซลล์รองผลิตเพปซิโนเจนซึ่งเป็นสารตั้งต้นของเอนไซม์ที่แยกโปรตีน ธาตุเพพซิน. กระเพาะอาหาร เซลล์ผลิต กรดในกระเพาะอาหารซึ่งส่งเสริมการเปลี่ยนเปปซิโนเจนเป็น ธาตุเพพซิน. นอกจากนี้, กรดในกระเพาะอาหาร ลด pH ซึ่งจะเพิ่มขึ้น ธาตุเพพซิน กิจกรรม. เปปซินแบ่งโปรตีนที่อุดมด้วยวาลีนออกเป็นผลิตภัณฑ์ที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำเช่นโพลีและโอลิโกเปปไทด์ แหล่งวาลีนจากธรรมชาติที่ดี ได้แก่ เคซีน หางนม, ไข่, เนื้อสัตว์, ข้าวโอ๊ต, ข้าวทั้งเมล็ดและโปรตีนจากเฮเซลนัท โพลีและโอลิโกเปปไทด์ที่ละลายน้ำได้จะเข้าสู่ ลำไส้เล็กที่ตั้งของโปรตีโอไลซิสที่สำคัญ (การย่อยโปรตีน) โปรตีเอส (โปรตีนที่แยกออก เอนไซม์) ผลิตในตับอ่อน โปรตีเอสเริ่มสังเคราะห์และหลั่งออกมาเป็นไซโมเจน - สารตั้งต้นที่ไม่ใช้งาน มันเป็นเพียงใน ลำไส้เล็ก ว่าพวกมันถูกกระตุ้นโดย enteropeptidases - เอนไซม์ เกิดขึ้นจาก เยื่อเมือก เซลล์ - แคลเซียม และเอนไซม์ย่อยอาหาร ทริปซิน. โปรตีเอสที่สำคัญที่สุด ได้แก่ เอนโดเปปไทเดสและเอ็กโซเพปทิเดส เอนโดเปปไทเดสจะแยกโปรตีนและโพลีเปปไทด์ไว้ภายใน โมเลกุลเพิ่มความสามารถในการโจมตีของโปรตีน Exopeptidases โจมตีพันธะเปปไทด์ของปลายโซ่และสามารถแยกอะมิโนบางชนิดได้โดยเฉพาะ กรด จากคาร์บอกซิลหรือปลายอะมิโนของโปรตีน โมเลกุล. พวกเขาเรียกว่าคาร์บอกซีหรืออะมิโนเปปทิเดสตาม เอนโดเปปทิเดสและเอ็กโซเปปไทด์เสริมซึ่งกันและกันในความแตกแยกของโปรตีนและโพลีเปปไทด์เนื่องจากความจำเพาะของสารตั้งต้นที่แตกต่างกัน กรดอะมิโนอะลิฟาติกที่เฉพาะเจาะจงรวมทั้งวาลีนจะถูกปล่อยออกมาโดยเอนโดเปปทิเดสอีลาสเตส วาลีนจะอยู่ที่ส่วนท้ายของโปรตีนในเวลาต่อมาดังนั้นจึงสามารถเข้าถึงได้เพื่อความแตกแยกโดย คาร์บอกซีเปปทิเดส A. exopeptidase นี้แยกอะลิฟาติกและกรดอะมิโนอะโรมาติกจากโอลิโกเปปไทด์ วาลีนถูกดูดซึมอย่างแข็งขันและกระตุ้นด้วยไฟฟ้าใน โซเดียม โคทรานสปอร์ทเข้าสู่เอนเทอโรไซต์ (เยื่อเมือก เซลล์) ของ ลำไส้เล็ก. ประมาณ 30 ถึง 50% ของวาลีนที่ดูดซึมจะถูกย่อยสลายและถูกเผาผลาญในเอนเทอโรไซต์ การขนส่งวาลีนและเมตาบอไลต์จากเซลล์ผ่านระบบพอร์ทัลไปยัง ตับ เกิดขึ้นพร้อมกับ สมาธิ ไล่ระดับผ่านระบบขนส่งต่างๆ ลำไส้ การดูดซึม ของกรดอะมิโนเกือบจะสมบูรณ์เกือบ 100 เปอร์เซ็นต์ กรดอะมิโนที่จำเป็นเช่นวาลีนไอโซลูซีน Leucineและ methionineถูกดูดซึมเร็วกว่ามาก กรดอะมิโนที่ไม่จำเป็นการสลายโปรตีนในอาหารและโปรตีนจากภายนอกให้เป็นผลิตภัณฑ์ที่มีความแตกแยกขนาดเล็กไม่เพียง แต่มีความสำคัญต่อการดูดซึมเปปไทด์และกรดอะมิโนเข้าสู่เอนเทอโรไซต์เท่านั้น แต่ยังทำหน้าที่ในการแก้ไขลักษณะแปลกปลอมของโมเลกุลโปรตีนและเพื่อป้องกันไม่ให้เกิดปฏิกิริยาทางภูมิคุ้มกัน

การย่อยสลายโปรตีน

วาลีนและกรดอะมิโนอื่น ๆ สามารถเผาผลาญและย่อยสลายได้ในเนื้อเยื่อทั้งหมดของสิ่งมีชีวิตโดยปล่อย NH3 ตามหลักการในเซลล์และอวัยวะทั้งหมด สารแอมโมเนีย ทำให้สามารถสังเคราะห์สิ่งที่ไม่ใช่กรดอะมิโนที่จำเป็น, พิวรีน, พอร์ไฟริน, โปรตีนในพลาสมาและโปรตีนในการป้องกันการติดเชื้อ เนื่องจาก NH3 ในรูปอิสระเป็นพิษต่อระบบประสาทแม้ในปริมาณที่น้อยมากจึงต้องได้รับการแก้ไขและขับออก สารแอมโมเนีย สามารถก่อให้เกิดความเสียหายต่อเซลล์อย่างร้ายแรงโดยการยับยั้ง การเผาผลาญพลังงาน และการเปลี่ยนแปลง pH การตรึงเกิดขึ้นผ่าน กลูตาเมต ปฏิกิริยาดีไฮโดรจีเนส ในกระบวนการนี้ สารแอมโมเนีย ที่ปล่อยออกมาในเนื้อเยื่อนอกร่างกายจะถูกถ่ายโอนไปยังอัลฟาคีโตกลูตาเรต กลูตาเมต. การถ่ายโอนกลุ่มอะมิโนที่สองไปยัง กลูตาเมต ผลลัพธ์ในการก่อตัวของ glutamine. กระบวนการของ glutamine การสังเคราะห์ทำหน้าที่เป็นแอมโมเนียเบื้องต้น ล้างพิษ. กลูตาซึ่งส่วนใหญ่เกิดขึ้นในไฟล์ สมองลำเลียง NH3 ที่ถูกผูกไว้และไม่เป็นอันตรายไปยัง ตับ. รูปแบบอื่น ๆ ของการขนส่งแอมโมเนียไปยัง ตับ เป็น กรดแอสปาร์ติก และ อะลานีน. กรดอะมิโนชนิดหลังเกิดจากการจับแอมโมเนียกับ ไพรู ในกล้ามเนื้อ ในตับแอมโมเนียถูกปล่อยออกมาจากกลูตามีนกลูตาเมต อะลานีน และสารให้ความหวาน ขณะนี้ NH3 ถูกนำเข้าสู่เซลล์ตับ - เซลล์ตับ - ขั้นสุดท้าย ล้างพิษ ด้วยความช่วยเหลือของ carbamyl-ฟอสเฟต สังเคราะห์ใน ยูเรีย การสังเคราะห์ทางชีวภาพ. แอมโมเนียสองตัว โมเลกุล สร้างโมเลกุลของ ยูเรียซึ่งไม่เป็นพิษและขับออกทางไตในปัสสาวะ ผ่านการก่อตัวของ ยูเรียสามารถกำจัดแอมโมเนียได้ 1-2 โมลทุกวัน ขอบเขตของการสังเคราะห์ยูเรียขึ้นอยู่กับอิทธิพลของ อาหารโดยเฉพาะอย่างยิ่งการบริโภคโปรตีนในแง่ของปริมาณและคุณภาพทางชีวภาพ โดยเฉลี่ย อาหารปริมาณยูเรียในปัสสาวะทุกวันอยู่ในช่วงประมาณ 30 กรัม บุคคลที่มีการทำงานของไตบกพร่องไม่สามารถขับยูเรียส่วนเกินออกทาง ไต. บุคคลที่ได้รับผลกระทบควรปฏิบัติตามโปรตีนต่ำ อาหาร เพื่อหลีกเลี่ยงการเพิ่มการผลิตและการสะสมของยูเรียใน ไต เนื่องจากการสลายกรดอะมิโน